C1 inhibitor (funkční test)_S |
C1 inhibitor (funkční test) (S; % [g/l] *) |
Odběr do: | Plast s akcelerátorem srážení (se separačním gelem) |
Materiál: | Krev venózní |
Maximální doba doručení do laboratoře: | 6 [hodina] při 20 °C |
Provádíme: |
Dostupnost rutinní: | Pondělí až pátek |
Odezva rutinní: | výsledek vyšetření do 6 týdnů od přijetí vzorku |
Stabilita po preanalytické úpravě: |
při 20 -25 °C: | 1 | [den] |
při 4 - 8°C: | 1 | [týden] |
při -20°C: | 12 | [týden] |
Pokyny k preanalytické úpravě vzorku: |
Krev nechat srazit cca 20 minut v místě odběru při pokojové teplotě, do laboratoře dopravit nejpozději za 6 hodin po odběru. |
Normální funkce..................... 68 - 100 % hodnoty normálního referenčního vzorku Hraniční funkce.......................41 - 67 % hodnoty normálního referenčního vzorku Snížená funkce........................ 0 - 40 % hodnoty normálního referenčního vzorku |
Zdroj referenčních mezí: |
Výrobcem reagencií - firmou Quidel - doporučená referenční rozmezí pro stanovení metodou ELISA, manuální metoda. |
Interference: |
Další informace: |
Abstrakt C1 inhibitor v séru je velmi důležitým regulačním prvkem při aktivaci klasické dráhy komplementové kaskády, kininového, hemokoagulačního a fibrinolytického systému Chemická a fyzikální charakteristika, struktura a povaha analytu Molekulová hmotnost C1-INH je 104 000 – 105 000. Molekula C1-INH je tvořena jednoduchým polypeptidickým řetězcem se dvěma doménami, jedna doména s N-terminálním koncem a druhá globulární doména s C-terminálním koncem. Reakční místo je na globulární doméně. Okrajovou úlohu N-terminálního konce dokazuje i to, že si C1-INH udrží svou inhibiční aktivitu po zkrácení molekuly v této oblasti. Díky 26 % sacharidů patří mezi jeden z nejvíc glykosylovaných plazmatických proteinů. Při elektroforéze se C1-INH pohybuje v oblasti alfa-2. Isoelektrický bod C1-INH je 2,7 – 2,8.
Role v metabolismu Inhibice C1-inhibitorem je irreverzibilní a C1-INH se při ní spotřebovává. C1-INH se naváže na aktivní místo enzymu a tím ho inaktivuje. V případě C1 složky komlementové kaskády dojde k vytvoření komplexu C1-INH – C1s-C1r-C1-INH a odštěpení C1q. Touto cestou tlumí aktivaci klasické dráhy komplementové kaskády hned v jejím prvním kroku. Obdobně působí C1-INH i v případě kininové dráhy. Inhibuje aktivitu Hagemanova faktoru a všech enzymů aktivovaných fragmenty Hagemanova faktoru. V případě fibrinolytické kaskády inhibuje aktivitu trombinu a plazminu. C1-INH tedy velmi efektivně ovlivňuje kininový, hemokoagulační a fibrinolytický systém.
Zdroj (syntéza, příjem) Syntéza C1-INH probíhá především v parenchymálních buňkách játer. Extrahepatálním místem syntézy C1-INH jsou monocyty/makrofágy a kožní fibroblasty. Rychlost syntézy mohou pozitivně ovlivnit interferony alfa, gama, IL-6, TNF.
Biologický poločas Biologický poločas C1-INH je 67 – 72 hodin.
Patofyziologické mechanismy ovlivňující koncentraci C1INH patří k reaktantům akutní fáze. Lze jej tedy využít při sledování pacientů při septickém šoku, při vaskulární krizi po transplantaci kostní dřeně, při monitorování účinků terapie interleukinem 2 nebo při endotoxinem vyvolané plicní dysfunkci.
Pokles C1INH se projeví u:
Přímé následky abnormálních koncentrací Geneticky podmíněný deficit (AD typ dědičnosti) nebo dysfunkce C1 inhibitoru patří k jedněm z nejčastějších poruch komplementových proteinů. Tento deficit je asociován s hereditárním angioedémem. U pacientů s tímto onemocněním dochází k nepřiměřené aktivaci komplementové kaskády, která se projeví vznikem lokálních, nebolestivých a nesvědivých otoků. Otoky mohou vznikat na různých lokalitách. Může se jednat o urogenitální, respirační či trávicí trakt. Otok v oblasti hrtanu může mít fatální následky. Otok trvá 24 – 72 hodin. Klinické projevy jsou časté u dospívajících a u starších osob (kolem 60 let). U dětských pacientů nebývají otoky časté. Příčiny vzniku otoků nemusí být jednoznačné. Jako nejčastější příčiny otoků jsou popisovány: lokální tlak, menzes, stres, prochladnutí, nadměrná únava. V případě otoku sliznice gastrointestinálního traktu se mohou objevit silné křeče a zvracení, napodobující náhlou příhodu břišní.
Byly popsány také případy získané formy deficience C1INH. Klinické projevy jsou u obou deficitů stejné. Příčinou získaného deficitu C1INH bývají autoprotilátky proti proteinu C1INH, což může vést k tomu, že rychlost spotřeby převýší rychlost syntézy C1INH.
Rozdíl mezi získaným a vrozeným deficitem se může projevit při měření ostatních složek komplementu. Zatímco pacienti se získaným deficitem C1INH mívají značně sníženou hladinu C1, pacienti s vrozeným deficitem mají C1 a C3 složky komplementu v normě, kdežto C2 a C4 snížené.
Omezení Koncentraci inhibitoru C1
esterázy snižuje vegetariánská dieta. Použití pro klinické účely Vyšetření je indikováno při otocích charakteru angioedému k vyloučení deficitu
inhibitoru C1 esterázy. Literatura Stites D.P., Terr A.I.: Základní a klinická imunologie, Victoria publishing, Praha, 1994 ISBN 80-85605-37-6. Masopust J.: Klinická biochemie a hodnocení biochemických vyšetření, Karolinum, Praha, 1998, ISBN 80-7184-649-3. Human Protein Data (A.Haeberli, ed.), © VHC Verlagsges. MbH, Weinheim, 1997. Fučíková T.: Klinická imunologie v praxi, 2. přepracované vydání, Galén, Praha, 1997, ISBN 80-85824-57-4. Staršia Z.: Klinický význam komplementu, Novinky v medicíně (39), Praha, Avicenum, 1987. Zdroje informací: Encyklopedie laboratorní medicíny, www.enclabmed.cz |