C3 složka komplementu_S
C3 složka komplementu (S; hmot. konc. [g/l] nefelometrie)


Odběr do: Plast s akcelerátorem srážení (se separačním gelem)
Materiál: Krev venózní
Maximální doba doručení do laboratoře: 1 [den] při 4 °C


Provádíme:
Dostupnost rutinní: Pondělí až pátek
Odezva rutinní: výsledek vyšetření do 14 dní od přijetí vzorku



Stabilita po preanalytické úpravě:
při 20 -25 °C: 1 [den]
při 4 - 8°C: 1 [týden]
při -20°C: 12 [týden]


Referenční rozmezí:
S Věk od Věk do DRM HRM Jedn. Další údaje
0D 2M 30D 0,6 1,50 g/l
2M 30D 5M 28D 0,7 1,6 g/l
5M 29D 99R+ 0,90 1,8 g/l
Zdroj referenčních mezí:
Výrobcem reagencií - firmou Siemens - doporučená referenční rozmezí pro stanovení na nefelometru BN ProSpec.

Analytické snížení:
Výsledky stanovení C3 snižují: chlorpromazin, rtg kontrastní látky, malnutrice aj.
Analytické zvýšení
Stanovení ruší chylozita a stáří (dochází ke zvyšování hladiny) séra.
Výsledky stanovení C3 zvyšují: krátkodobé zahřívání (30 min, 56 °C), interleukin-6.
V průběhu skladování dochází v séru k pomalé defragmentaci C3 proteinů na C3 komponenty (fragmentace je inhibována EDTA). Tyto fragmenty stále obsahují reaktivní epitopy, které mohou způsobit zvýšení signálu pro intaktní protein. V souvislosti s defragmentací u čerstvého séra může být naměřena koncentrace C3 až o 30 % nižší než u séra skladovaného 8 dní při teplotě 2 – 8 °C.
Interference:

Poznámka:






Další informace:

AbstraktOSN-E

C3 spojuje alternativní s klasickou cestou aktivace komplementu v séru.

 

OSN-SFyziologická variabilitaOSN-E

Elektroforeticky lze odlišit pomalou C3S (slow) a rychlou C3F (fast) formu. V Kavkazské populaci je častější C3S. C3S a C3F se liší ve schopnosti vázat se na C3 receptor.

 

Chemická a fyzikální charakteristika, struktura a povaha analytuOSN-E

C3 je glykoprotein o Mr = 185 000 (řetězec α má Mr = 115 000 a řetězec β má Mr = 75 000). Řetězce α a β jsou spojeny disulfidickými můstky. Uvnitř hydrofóbního pláště je skrytá thiolesterová vazba.

Při elektroforéze bílkovin se C3 pohybuje v oblasti β2-globulinů. Tato zóna je téměř výhradně tvořena C3 složkou komplementu. Při delším skladování séra dojde k degradaci C3. Fragment C3c způsobí zneostření a rozšíření β1 a souběžně dojde k poklesu β2. Postupem času a degradace může dojít až k vymizení β2.

  

OSN-SRole v metabolismuOSN-E

Při aktivaci C3, kdy se z α řetězce odštěpí peptid C3a (dalším fragmentem je C3b), je thiolesterová vazba odkryta a během 30 – 60 mikrosekund štěpena. Rozštěpení thiolesterové vazby znamená změnu struktury a také změnu biochemických vlastností.

C3b reaguje s nejbližším reaktantem. Tímto způsobem C3b opsonizuje. Pokud ovšem vhodného příjemce nenajde, může vytvořit kovalentní vazbu s vodou. Po této hydrolyzaci již nemůže vytvořit kovalentní vazbu a tudíž opsonizovat. C3b má velkou afinitu k IgG. Tento opsonin je mnohem silnější než samotný C3b.

Ovšem k pokračování komplementové kaskády je nutné, aby se složka C3b setkala s C4b a vznikla mezi nimi kovalentní vazba.

 

OSN-SZdroj (syntéza, příjem)OSN-E

C3 složka komplementu je syntetizována především v hepatocytech. K dalším buňkám syntetizujícím C3 patří monocyty, makrofágy, fibroblasty a endoteliální buňky.

 

OSN-SZpůsob vylučování nebo metabolismusOSN-E

Vlivem C3-konvertázy se C3 štěpí na fragmenty C3a a C3b. C3b je dále degradován proteázou na inaktivní C3c a C3dg. Nakonec jsou fragmenty C3 pohlceny fagocytárními buňkami v játrech.

 

OSN-SBiologický poločasOSN-E

Biologický poločas C3 je 2,5 dne.

 

 

OSN-SPatofyziologické mechanismy ovlivňující koncentraciOSN-E

Pokles C3 může být způsoben zvýšenou spotřebou složek komplementu nebo sníženou syntézou.

 

Snížené hodnoty koncentrace C3 v séru

  • SLE
  • Akutní postinfekční glomerulonefritida
  • Membrano-proliferační glomerulonefritida
  • Poškození jaterních buněk
  • Revmatoidní artritida
  • U chronických nefritid je snížení C3 spojováno s exacerbací onemocnění a opětovné zvýšení C3 prozradí zlepšení stavu

 

Dlouhodobé snížení C3  je to považováno za prognosticky nepříznivý signál.

 

OSN-SPřímé následky abnormálních koncentracíOSN-E

Pacienti s deficitem C3 složky komplementu jsou náchylní k opakovaným těžkým bakteriálním infekcím.

 

 

OSN-SOmezení stanoveníOSN-E

Stanovení ruší chylozita a stáří séra (dochází ke zvyšování hladiny).

 

OSN-SPoužití pro klinické účelyOSN-E

Vyšetření je indikováno při podezření na vrozenou imunodeficienci nebo získané snížení během infekce nebo autoimunitního onemocnění (konzumpce komplementu).

 

Stanovení C3 složky komplementu není příliš specifické. Zjištění zvýšené hladiny (např. při reakci akutní fáze) není příliš informativní. Diagnosticky důležitější je snížení hladiny C3 v séru (viz.patofyziologie).

 

OSN-SLiteraturaOSN-E

  • HAEBERLI A.: HUMAN PROTEIN DATA, 1. vydání, VCH Verlagsges.mbH, Weinheim, 1992, ISBN 3-527-28211-4.
  • RITCHIE R.F.: SERUM PROTEINS IN CLINICAL MEDICINE, 1. vydání, MPX Maine printing company, Portland Maine, 1996.
  • MURRAY R.K., GRANNER D.K., MAYES P.A., RODWELL V.W.: Harperova biochemie, H&H, Praha 2001, ISBN 80-7319-0 03-6.
  • STITES D.P., TERR A.I.: Základní a klinická imunologie, Victoria Publishing a.s., Praha 1994, ISBN 80-85605-37-6.
  • MASOPUST J.: Klinická biochemie, Požadování a hodnocení biochemických vyšetření, Karolinum, Praha, 1998, ISBN 80-7184-649-3.
  • ENGLIŠ M.: Interpretace elektroforézy plazmatických bílkovin v agarozovém gelu, AVICENUM, Praha, 1992, ISBN 80-201-0 170-5.
  • KARLSON, GEROK, GROSS: Pathobiochemie, ACADEMIA, Praha, 1987, 21-041-87.

 

Zdroje informací:

Encyklopedie laboratorní medicíny, www.enclabmed.cz